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ALPHA突触核蛋白 PFFS-StressMarq产品

更新时间:2023-01-29   点击次数:698次

StressMarq Biosciences 开发了一系列用于神经退行性疾病研究的单体、原纤维和寡聚体蛋白制剂,包括 α 突触核蛋白、β 突触核蛋白、γ 突触核蛋白、tau、β 淀粉样蛋白、SOD1 和 TTR。我们的目标是成为开发和供应活性病理诱导蛋白聚集体的世界ling-先制造商,以帮助科学家开发疾病模型并加速神经退行性疾病药物的研发。


Alpha 突触核蛋白单体, 寡聚体和前体原纤维 (PFFs)

Alpha Synuclein 是一种易溶的小分子蛋白质,没有内在结构,大量存在于大脑中,主要存在于神经元的突触前末端。它参与突触小泡释放信号物质的过程,其中包括对运动很重要的多巴胺。 α-突触核蛋白已被证明可以聚合成各种寡聚体和纤维形式,可溶的、错误折叠的 α-突触核蛋白聚集体具有神经毒性,并且可以以朊病毒样方式传播疾病。 “突触核蛋白病"是一类神经退行性疾病,包括帕金森病 (PD)、路易体痴呆 (DLB)、弥漫性路易体病 (DLBD) 和多系统wei缩 (MSA),这些疾病都是由错误折叠的 α 突触核蛋白引起的。事实上,α-突触核蛋白聚集是帕金森病的标志,不同形式的蛋白质可用于开发重现这种疾病病理特征的疾病模型。StressMarq提供用于神经退行性疾病研究的 α 突触核蛋白单体,寡聚体和原纤维等各种形态的构建体。这些制剂具有不同的特性和性质。请观看我们的视频,了解我们的 α 突触核蛋白产品如何帮助科研学者开发疾病模型和测试候选药物。


单体

StressMarq的 alpha 突触核蛋白单体可以聚集但是没有展现出神经毒性。

产品描述目录号
人 Alpha 突触核蛋白单体 (1型)SPR-321
人 Alpha 突触核蛋白单体 (2型)SPR-316
小鼠 Alpha 突触核蛋白单体 (1型)SPR-323
人 Alpha 突触核蛋白 A53T 突变型单体 (1型)SPR-325
人氨基末端乙酰化的Alpha 突触核蛋白单体 (1型)SPR-331
大鼠 Alpha 突触核蛋白单体SPR-481


寡聚体 

α 突触核蛋白寡聚体越来越多地被认为是突触核蛋白病中的zui-具毒性的物质。 StressMarq 的动态学稳定的 α 突触核蛋白寡聚体是在不添加任何诱导剂或抑制剂的情况下生产的,对多巴胺能神经元具有毒性,并可诱导 α 突触核蛋白 Ser129 的磷酸化(与帕金森病相关的病理学特征)。 StressMarq 还提供多巴胺稳定的 α 突触核蛋白寡聚体和 EGCG 稳定的 α 突触核蛋白寡聚体。多巴胺和 EGCG 可用于稳定寡聚体形式的 α-突触核蛋白,防止其进一步聚集成原纤维。

产品描述目录号单体来源
人 Alpha 突触核蛋白寡聚体 (动态学稳定的)SPR-484人 Alpha 突触核蛋白单体 (2型), 目录号 SPR-316
人 Alpha 突触核蛋白寡聚体 (盐酸多巴胺稳定的)SPR-466人 Alpha 突触核蛋白单体 (2型), 目录号 SPR-316
人 Alpha 突触核蛋白寡聚体 (EGCG 稳定的)SPR-469人 Alpha 突触核蛋白单体 (2型), 目录号 SPR-316


前体原纤维 (PFFs) 

StressMarq 的 alpha 突触核蛋白前体原纤维 (PFFs) 可以聚集alpha 突触核蛋白活性单体形成新的原纤维, 并且可以用于诱导内源性alpha突触核蛋白的磷酸化和神经元中路易体的形成,以及体外寡聚化研究。

产品描述目录号单体来源
人 Alpha 突触核蛋白前体原纤维 (1型)SPR-322 人 Alpha 突触核蛋白单体, 目录号 SPR-321
人 Alpha 突触核蛋白前体原纤维 (ATTO 594 标记的, 1型)SPR-322-A594人 Alpha 突触核蛋白单体, 目录号 SPR-321
小鼠 Alpha 突触核蛋白前体原纤维 (1型)SPR-324小鼠 Alpha 突触核蛋白单体, 目录号 SPR-323
人 Alpha 突触核蛋白前体原纤维 (2型)SPR-317人 Alpha 突触核蛋白单体 (2型), 目录号 SPR-316
人氨基末端乙酰化的 Alpha 突触核蛋白前体原纤维 (1型)SPR-332人氨基末端乙酰化的 Alpha 突触核蛋白单体, 目录号 SPR-331
人 Alpha 突触核蛋白 A53T 突变型前体原纤维 (1型)SPR-326人 A53T Alpha 突触核蛋白单体 (1型), 目录号 SPR-325
大鼠 Alpha 突触核蛋白前体原纤维SPR-482大鼠 Alpha 突触核蛋白单体, 目录号 SPR-481
人 Alpha 突触核蛋白前体原纤维 (3型)SPR-448人 Alpha 突触核蛋白单体 (2型), 目录号 SPR-316
人 Alpha 突触核蛋白纤丝 (未成熟的原纤维)SPR-450人 Alpha 突触核蛋白单体, 目录号 SPR-321


Alpha 突触核蛋白前体原纤维 (PFFs) 在细胞之间的传递

StressMarq 的 Alpha 突触核蛋白 PFFs 目录号 SPR-322 (下图 红色 显示的), 在14天内由 SH-SY5Y 细胞转移到了神经元 iPSCs 中。

ALPHA突触核蛋白 PFFS-StressMarq产品
蓝色: Hoechst/DNA | 绿色: SHSY5Y-GFP | 红色: StressMarq的 α-syn PFFs-555 | 紫色: Tubulin


Alpha 突触核蛋白单体,寡聚体和前体原纤维(PFFs)的二级结构

寡聚体 & 原纤维. UV-CD 数据显示 StressMarq的 Alpha 突触核蛋白寡聚体有特别的不同于单体和原纤维的二级结构。具体一点说, 我们的动态学稳定的 Alpha 突触核蛋白寡聚体 (目录号 SPR-484) 显示出比Alpha 突触核蛋白前体原纤维(Type 1) (目录号 SPR-322) 明显更高的 alpha 螺旋含量和更低的beta折叠含量。Alpha 突触核蛋白单体 (目录号 SPR-316) 在 200 nm处显示出很强的负信号,表明蛋白处于无序结构状态 (缺乏二级结构).

ALPHA突触核蛋白 PFFS-StressMarq产品

1 型 & 2 型前体原纤维. UV-CD 数据显示 StressMarq 的 Alpha 突触核蛋白前体原纤维 (PFFs), 1 型 (目录号SPR-322) 和 2 型 (目录号 SPR-317) 都含有 较高的 beta 折叠,但是二级结构确实有轻微差别。Alpha 突触核蛋白单体 (目录号 SPR-316) 在 200 nm处显示出很强的负信号,表明蛋白处于无序结构状态 (缺乏二级结构). 在这个实验中, 前体原纤维 (PFFs) 进行了 10 个循环的超声处理以确保测量之前的可溶性。

ALPHA突触核蛋白 PFFS-StressMarq产品


动态学稳定的 Alpha 突触核蛋白寡聚体诱发毒性和病理学现象

动态学稳定的 alpha 突触核蛋白寡聚体 (目录号 SPR-484) 对多巴胺能神经元有毒性并且能诱发alpha 突触核蛋白 Ser129 号位的磷酸化, 这是帕金森疾病的标志性病理现象。该寡聚体在一次冻融以后或者37摄氏度孵育两周后依然稳定。

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动态学稳定的alpha突触核蛋白寡聚体 (目录号 SPR-484)。在原代大鼠多巴胺能细胞中诱发帕金森相关的 pSer129 病理现象。 动态学稳定的 alpha 突触核蛋白寡聚体 (目录号 SPR-484) 显示出对原代大鼠多巴胺能神经元的毒性。动态学稳定的 alpha 突触核蛋白寡聚体 (目录号 SPR-484) 在一次冻融以后或者37摄氏度孵育两周后依然稳定.

 

StressMarq Alpha 突触核蛋白产品的引用发表文献

人 Alpha 突触核蛋白 (1 型), 目录号 SPR-322

1.Deciphering the role of hsp110 chaperones in diseases of protein misfolding. Yakubu, U. M. (2021) PhD Thesis, University of Texas.

2.Suppression of aggregate and amyloid formation by a novel intrinsically disordered region in metazoan Hsp110 chaperones. Yakubu, U.M., Morano, K.A. (2021) J Biol Chem Jan-Jun 2021;296:100567.   Read a summary of this paper on our blog.

3.Design, Synthesis and Chemically Engineered Graphene Quantum Dot Applications: Contrast Agent for MR Imaging and Targeted Therapeutics on Parkinson’s Treatment. Poonkuzhali, K. et al. (2022) SSRN 4056733.


小鼠 Alpha 突触核蛋白前体原纤维 (1型), 目录号 SPR-324

1.The SUMO conjugase Ubc9 protects Dopaminergic cells from cytotoxicity and enhances the stability of α-synuclein in Parkinson’s disease models. Verma, D.K. et al. (2020) eNeuro 0134-20.2020.  Read a summary of this paper on our blog.

2.Alpha-Synuclein Preformed Fibrils Induce Cellular Senescence in Parkinson’s Disease Models. Verma, D.K. et al. (2021) Cells 10, 1694.

3.Heat Shock Protein 70 as a Sex-Skewed Regulator of α-Synucleinopathy. (2021) Bhatia, T. N. et al. Neurotherapeutics Oct;18(4):2541-2564.

4.Domain-Independent Inhibition of CBP/p300 Attenuates α-Synuclein Aggregation. Hlushchuk, I. et al. (2021) ACS Chem. Neurosci. Jul 7;12(13):2273-2279.


人 Alpha 突触核蛋白 A53T 突变型前体原纤维 (1型), 目录号 SPR-326

1.Environmental enrichment reduced pathological α-Synuclein accumulation by restoring LAMP1 via Reelin in early stage of Parkinson’s disease. Cho, E. (2021) PhD Thesis, Yonsei University.

2.Reelin Alleviates Mesenchymal Stem Cell Senescence and Reduces Pathological α-Synuclein Expression in an In Vitro Model of Parkinson’s Disease. Cho, E. (2021) Genes 12, 1066.


人 Alpha 突触核蛋白前体原纤维 (2 型), 目录号 SPR-317

1.Directed Evolution of Antibodies Against Complex Targets. Desai, A. (2021) PhD Thesis, University of Michigan.


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